【摘 要】
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真核细胞的细胞内膜由特定的脂质构成以保证其正常运作,然而,这些特定脂质是如何被感知并被转运仍知之甚少,有一类蛋白--脂质转运蛋白(lipid transfer proteins,LTP),在这一
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真核细胞的细胞内膜由特定的脂质构成以保证其正常运作,然而,这些特定脂质是如何被感知并被转运仍知之甚少,有一类蛋白--脂质转运蛋白(lipid transfer proteins,LTP),在这一过程中扮演着十分重要的角色。ORPs((Oxysterol-binding protein(OSBP)-related proteins)是LTPs中的一个大家族,从酵母到人类都高度保守,它们参与了诸多细胞内活动,包括信号传导,囊泡运输,脂代谢以及非囊泡甾醇运输的过程。hORP8和hORP5在人源ORP蛋白家族中属于第四个亚家族,含有ORP家族共有的高度保守的OSBP-related domain(ORD)。这个结构域有一个疏水口袋可结合单个脂质,还包含其他例如某些结合磷酸肌醇和调节脂质结合的部分。本课题组通过分子克隆实验构建ORP8的重组克隆,体外表达并纯化获得高表达高纯度的蛋白后,再通过生化实验以及结构分析发现ORP8所含有的高度保守的ORD可以结合磷脂酰丝氨酸PS和各种不同的磷酸肌醇PIP,但不能结合胆固醇。同时,我们对同一个亚家族的另一个蛋白ORP5也进行了研究,它的ORD与ORP8的ORD在配体结合方面有十分相似的特点。在转运实验中,人源的ORP5和ORP8的ORD对PI(4,5)P2有很高的本底转运效率,在PI(4,5)P2的促进下对PS也有较高的转运效率,但是不转运PI4P,而PI(4,5)P2对PS转运的促进作用主要是由于其浓度梯度导致的。另外,我们也发现不同长度的ORP8-ORD转运能力有所区别根据ORP8和ORP5结合特定脂质的实验结果,我们还进行ORP8和ORP5的ORD结合各种PIP和PS配体的结晶筛选,最后获得了 ORP8单独的ORD及与PI(4,5)P2复合物的晶体。这为进一步研究清楚ORP8和ORP5的ORD与脂质配体相互作用的机制奠定了基础。
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