毕赤酵母核糖体蛋白功能及对外源蛋白合成的调控

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核糖体蛋白是细胞体内最丰富的结构蛋白,是维持核糖体结构与功能的基本元件,并与蛋白质合成及内质网压力有潜在的调控关系。本课题为探讨毕赤酵母核糖体蛋白功能及其对外源蛋白合成的调控作用,通过筛选对促进外源蛋白表达的核糖体蛋白缺陷菌株,探讨其调控机制。同时,过表达核糖体蛋白合成信号因子,调控核糖体蛋白合成,以探究其对外源蛋白表达的调控作用。此外,对非必需60S核糖体蛋白缺陷菌株进行内质网压力耐受分析,解析其抵抗内质网压力的机理。具体研究结果如下:(1)对毕赤酵母预测的76个核糖体蛋白进行单基因敲除,成功构建27个核糖体蛋白缺陷菌株。分别以绿色荧光蛋白(eGFP)和植酸酶(Phy)为报告蛋白进行外源蛋白表达效率分析,发现17个缺陷菌株的表达效率增强。对外源蛋白表达“增强”缺陷菌株Rpl38、Rpl9a、Rps25和“非增强”缺陷菌株Rps7进行调控机制研究,发现非必需核糖体蛋白缺陷使60S亚基组装受损而降低翻译延伸速率,使外源蛋白共翻译折叠效率提高,减少蛋白聚集体,在转录水平和翻译起始效率不变的情况下提高外源蛋白的表达效率。(2)过表达核糖体蛋白合成因子Sch9、Sfp1、Bcy1、Tpk1、Tpk2,发现激酶A(PKA)调控亚基Bcy1可显著增加发酵过程中细胞生物量的积累,提高eGFP和Phy表达。转录组学分析显示过表达Bcy1降低PKA活性,显著整体下调核糖体蛋白的表达,并提高压力响应相关基因和促进细胞稳定期二次生长相关基因的表达,从而增加发酵过程中生物量积累和提高外源蛋白的产量,为外源蛋白合成过程中维持细胞正常生长提供新思路。(3)对非必需60S核糖体蛋白缺陷菌株进行内质网压力耐受分析,Rpl26缺陷菌株抵抗内质网压力并独立于Hac1介导的未折叠蛋白响应途径。利用转录组学分析对内质网压力响应情况,发现Rpl26缺陷菌株在高浓度衣霉素处理下依然不产生内质网压力,但其核糖体生物合成途径明显受阻。再结合细胞生长、核糖体组装及rRNA加工成熟分析,Rpl26缺陷损伤25S rRNA的合成和核糖体组装,同时核糖体的翻译功能也受到了影响,从而使进入内质网的新生蛋白通量降低而抵消内质网压力。本研究揭示了核糖体蛋白对细胞生长、外源蛋白合成及内质网压力调控的规律,通过敲除或下调核糖体蛋白对核糖体合成与功能的影响,改善细胞生长,促进内质网压力耐受,提高外源蛋白的合成效率。本研究为在毕赤酵母或其他表达宿主中通过核糖体调控提高外源蛋白合成提供理论基础。
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