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海蜇(Rhopilema esculentum)广布于我国沿海,2014年我国海蜇养殖产量达67532吨,产量丰富但高值化利用率低。研究表明,海蜇伞部以胶原蛋白为主的蛋白类物质含量很高,是一个富有利用价值的潜在胶原蛋白源。不同于其他种类的蛋白质,胶原能够在生物医学材料,化妆品和食品等领域得到普遍应用,主要归功于其结构和组成的特殊性。本文研究海蜇伞部胶原纤维(CCF)与胃蛋白酶促溶性胶原蛋白(PSC)的受热影响规律,为进一步实现高值化利用提供理论基础。本研究分别提取了海蜇伞部CCF与PSC。通过高效液相色谱、扫描电子显微镜、生物微量热仪、热重分析仪等手段,对CCF与PSC的氨基酸组成、溶胀形态、变性温度与热降解过程进行测定,并对PSC热变性过程进行深入研究。海蜇伞部CCF与PSC中甘氨酸含量分别为26.17±0.16%及26.45±0.04%,含量较高,其次是谷氨酸、脯氨酸、丙氨酸、精氨酸和羟脯氨酸。二者均符合胶原蛋白的组成特征,且氨基酸组成无明显差别。溶胀效果PSC优于CCF,较高浓度下,CCF能够形成致密膜状,而PSC则呈聚集状态。海蜇伞部CCF和PSC的热变性温度分别为47.14℃和35.22℃,CCF的热稳定性要优于PSC。海蜇伞部CCF和PSC热降解过程可分为两个阶段:第一阶段是从室温到130℃左右,主要是样品中水分逸出;第二阶段是从130℃左右至500℃,其间胶原在热的作用下肽键发生断裂,胶原逐渐被降解为多肽和氨基酸,最终氨基酸残基被破坏,脱氨、脱水。在降解过程中PSC起始分解温度与特征分解温度均低于CCF,由Horowitz-Metzger法计算得到海蜇伞部CCF与PSC的热降解表观活化能分别为63.10±2.17 kJ/mol、60.25±1.55 kJ/mol。由此推测,PSC热稳定性较低,热降解更容易发生。在海蜇伞部PSC热变性过程中,随着升温速率的减小,吸热峰逐渐向低温区移动,变性温度降低。研究表明,反应级数为0.9的回归方程能够较好的描述PSC热变性过程的变化,表观活化能为481.90 kJ/mol。在34℃-39℃温度范围内,随着热处理温度的升高,热变性率增大。