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酪蛋白由四种成分组成，分别是αs1-酪蛋白，αs2-酪蛋白，β-酪蛋白，κ-酪蛋白，其中αs1-酪蛋白，αs2-酪蛋白统称为α-酪蛋白。本课题对酪蛋白进行分离，得到α-酪蛋白、β-酪蛋白和κ-酪蛋白，三种组分的纯度分别为89.50%、96.51%、90.99%。用胰蛋白酶对酪蛋白、α-酪蛋白、β-酪蛋白和κ-酪蛋白分别进行酶解，选取不同酶解时间段的酶解物进行测定，对不同酶解物的水解度，分子量分布，二级结构和粒度分布进行检测，分析酪蛋白及其组分对胰蛋白酶的敏感性差异，结合酶解产物分子量分布及微观结构的变化规律，阐明蛋白质组分及结构与敏感性之间的内在关系。酪蛋白及酪蛋白三个组分在酶解72h之内，水解度均呈非常显著地增大趋势（P<0.01）。α-酪蛋白酶解物的水解度分别以不同速率的线性形式增加。用傅里叶红外光谱仪对四种蛋白质酶解物进行扫描，酪蛋白的二级结构发生明显变化的是β-折叠的减少和β-转角的增多，α-酪蛋白的酶解物产生更多的β-转角结构。β-酪蛋白的酶解物中β-折叠结构呈下降趋势。κ-酪蛋白的酶解物，α-螺旋的含量几乎没有发生变化，β-折叠的含量有变化但是没有规律。酪蛋白及三种组分酶解物的分子量分布分别采用SDS-PAGE和凝胶排阻色谱进行检测。酪蛋白及三种组分的分子量在酶解10min之后，变化非常显著（P<0.01），从凝胶排阻色谱结果得出，酶解最快的是κ-酪蛋白，SDS-PAGE电泳结果中，β-酪蛋白在酶解之后主要的电泳条带分子量为9.4kDa。α-酪蛋白、κ-酪蛋白在1h之后均没有明显的电泳条带。四种蛋白质的酶解物分子量变化都是从高分子量的多肽逐渐酶解为低分子量的多肽。酪蛋白酶解物及三种组分酶解物的粒度分布采用激光粒度分析仪进行检测。酪蛋白在酶解过程中，由于胶体稳定结构被破坏，使得酶解物中蛋白质出现短时间的聚集。α-酪蛋白酶解物的粒度分布越来越集中，粒径越来越小。酶解30min之内，β-酪蛋白酶解物中粒度分布变化不明显，κ-酪蛋白在前10min，粒度变化明显，之后和α-酪蛋白变化趋势类似。