【摘 要】
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Hepcidin是一个主要在肝脏表达的含8个半胱氨酸残基的小分子多肽，是机体铁稳态调控途径中关键性的效应分子，其主要生物学功能在于调节小肠上皮细胞对于铁的吸收。另外，hepcidin
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Hepcidin是一个主要在肝脏表达的含8个半胱氨酸残基的小分子多肽，是机体铁稳态调控途径中关键性的效应分子，其主要生物学功能在于调节小肠上皮细胞对于铁的吸收。另外，hepcidin和许多富含半胱氨酸的抗菌肽类似具有显著的抗菌作用。本文采用基因工程菌表达的His-hepcidin融合蛋白包涵体，通过IMAC、氧化、复性及酶切，得到了具有生物活性的hepcidin重组蛋白，并验证了重组蛋白的抗菌活性。 在8mol／L尿素的变性条件下对融合蛋白进行金属螯合层析。融合蛋白采用咪唑与降低pH相结合的两步洗脱方式进行纯化，首先以60mmol／L低浓度咪唑洗脱杂蛋白，然后pH4.0洗脱融合蛋白。经两步洗脱纯化后的融合蛋白纯度大于95％。金属螯合层析中融合蛋白收率不低于90％，Ni2+-IDA-Sepharose Fast Flow对该融合蛋白的吸附容量为30.4mg／mL树脂。 从His-hepcidin制备hepcidin采用先形成二硫键再切除担体蛋白的方式进行。His-hepcidin在胱氨酸／半胱氨酸氧化还原体系中氧化形成二硫键，在0.3mmol／L胱氨酸，3mmol／L半胱氨酸、3mol／L尿素、pH8.5的溶液中以50μg／mL的蛋白浓度氧化40小时。二硫键形成后所得到的单体蛋白可占总蛋白含量的63％。氧化后的蛋白以IMAC
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