杆状病毒P10蛋白的研究已进行了至少三十年，但其具体功能仍是一个谜。目前比较一致的观点是：P10蛋白能够在宿主细胞质和细胞核内形成纤维状结构；但它对于多角体的形成和病毒粒子释放方面的具体作用仍不清楚。为了给系统分析家蚕核型多角体病毒（BmNPV） P10蛋白的功能提供更多信息，我们首先对BmNPVP10蛋白作了系列的生物信息学分析，然后针对目前病毒蛋白在宿主细胞的亚细胞定位特异性不高的问题开发了一个家蚕蛋白亚细胞定位预测工具：第一，构建针对家蚕蛋白的数据集；第二，提出一种融合分段氨基酸组成信息及分段氨基酸位置信息的特征提取方法；第三，采用支持向量机算法和刀切法进行分类和评价，总体准确率达到80.6%。最后将该模型初步应用于家蚕核型多角体病毒（BmNPV） P10蛋白在宿主细胞的亚细胞定位预测中，预测结果为细胞核，通过间接免疫荧光实验对预测结果进行验证，结果表明预测结果与实际相符。为研究P10的功能及其作用机制，有必要解析其三级结构，由于BmNPV P10蛋白的分子大小只有约10kDa，不容易直接得到其单体的结晶。本文采用融合表达的方法，将BmNPV P10蛋白与比较容易结晶的已知三级结构的蛋白质相连接，探索融合蛋白的表达和纯化方法。首先，鉴于将P10连接到锰超氧化物歧化酶（MnSOD）的C末端后P10易降解的问题，本文构建pET-28a-p10-MnSOD重组表达载体并在大肠杆菌中表达。所表达的P10-MnSOD融合蛋白经聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）和质谱鉴定后显示，融合蛋白被成功表达且该蛋白在磷酸盐缓冲液（PBS，pH7.4）中部分存在于上清溶液中。另外，鉴于前人研究中使用谷胱甘肽S-转移酶（GST）融合表达小肽分子并成功解析小肽分子结构的案例，本文还对GST-P10融合蛋白进行了表达，并探索了该蛋白的纯化条件。纯化后的GST-P10融合蛋白经SDS-PAGE鉴定后为显示为两个分子量相差约为7kDa的条带，经串联质谱（MS/MS）鉴定后显示两种蛋白均是GST-P10融合蛋白。本文针对家蚕细胞蛋白开发了亚细胞定位的预测模型，为家蚕蛋白以及BmNPV蛋白的亚细胞定位预测提供了一种新的方法。并且从实验水平上对BmNPV的P10蛋白进行了亚细胞定位；本文还探索了P10与MnSOD和GST的融合表达以及纯化，为今后BmNPVP10的三级结构解析和功能研究提供了参考。