细胞周期在维持生物体正常结构与功能这方面起到很重要的作用，并且受到精确的调控。这一调控主要通过蛋白质激酶介导的信号转导方式完成，其中cyclinE-CDK2在细胞周期G1/S期的转换中发挥关键作用。目前已发现一些蛋白在G1/S期被cyclin E-CDK2复合体磷酸化而行使功能，但cyclin E-CDK2调控细胞周期的详尽信号机制尚不明确。前期工作通过TAP纯化技术筛选到与cyclinE-CDK2相互作用的一种新蛋白PHF8(PHD finger protein8)。PHF8属于一类含有PHD finger结构域的锌指蛋白，能够行驶去甲基化酶功能，以解除转录抑制，促进相关基因的表达。还有研究发现PHF8能与rDNA的启动子区域结合，调节rDNA的转录。并且也有研究发现，PHF8中的F279S位突变位点影响了其对于H3K9me2的去甲基化酶活性，与XLMR（X染色体连锁的智力迟滞）疾病的发生相关。　　本研究进一步确认了PHF8就是cyclin E-CDK2的新底物，之后，通过体外激酶实验和质谱分析，定位了cyclin E-CDK2磷酸化PHF8的位点Ser844位;我们构建了PHF8磷酸化位点S844A突变体，转染细胞后发现cyclin E-CDK2对于PHF8的磷酸化能够增强其组蛋白去甲基化酶活性;流式细胞术的实验结果也显示，PHF8野生型比PHF8-S844A突变体更加促进S期的进入。Real-time PCR的结果显示PHF8野生型比PHF8-S844A突变体更能促进细胞周期进展中关键调控因子cyclin E以及E2F3的转录。并且进一步的ChIP实验也显示，PHF8野生型在cyclin E promoter区的结合能力要大干PHF8-S844A位突变体。与之相对应的，野生型实验组的H3K9me2的水平就低于PHF8-S844A突变体组。此外，我们通过luciferase assay和real-time PCR检测，发现cyclin E-CDK2对于PHF8-S844位的磷酸化能促进依赖于PHF8的rDNA转录。总之，我们的研究揭示了，cyclin E-CDK2对于PHF8的磷酸化能激活它的去甲基化酶活性，并且进一步促进rDNA转录以及细胞周期的进程。