本文旨在得到一条工艺路线简单，修饰率高，活性保留较好的工艺路线，为修饰SOD的产业化提供实验研究基础。 利用脂肪酸和分子量5000的单甲基聚乙二醇对SOD进行修饰，通过活化物先与牛血清白蛋白发生偶联，初步确定偶联条件及活化物的种类，将确定后的活化物与SOD偶联形成修饰后的SOD。通过测定修饰后SOD的活性及测定修饰效率鉴定修饰物对于SOD的修饰效果，并对比低分子量修饰物和高分子量修饰物对SOD修饰酶活性的影响。 采用氯化亚砜将脂肪酸活化形成酰氯，酰氯在酸催化下50<0>C与N-羟基琥珀酰亚胺反应3h可以将N-羟基琥珀酰亚胺转变成活性酯，脂肪酸活化酯先与牛血清白蛋白耦联，确定合适条件和对SOD进行修饰。月桂酸、棕榈酸等脂肪酸与氯化亚砜回馏3h很容易得到相应的脂肪酰氯，产率可达90％，脂肪酸的活性酯在pH=8的缓冲液可以偶联到活性蛋白上，活化酯转化率为87.9％。 采用两种不同的活化方法将单甲基聚乙二醇活化后与蛋白质耦联：一种是先将单甲基聚乙二醇形成具有羧基基团的活化物，再将其与羰基二咪唑形成活化酰胺，与蛋白质进行偶连反应；另外一种是将单甲基聚乙二醇活化具有很强反应活性的酰氯后与N-羟基琥珀酰亚胺形成活化酯，利用活化酯对蛋白质进行修饰。利用红外吸收光谱仪对每一步合成反应进行鉴定，根据红外吸收光谱显示，其中各步反应顺利进行，且反应物基本能完全转化。通过SDS-PAGE凝胶电泳和LKB层析系统观察单甲基聚乙二醇对SOD的修饰效率，可以得出蛋白质和两种活化物的偶连率较高，且两种不同活化单甲基聚乙二醇的方法对于蛋白质的修饰效率无明显区别。确定其中活化物与蛋白质的物质的量比为20：1～40：1，反应缓冲液pH=8.0，在60℃下反应2小时。 测定所得到的脂肪酸修饰后的SOD和单甲基聚乙二醇修饰的SOD的活性，得出修饰后的SOD的活性有所降低，但是利用脂肪酸修饰SOD的活性高于利用单甲基聚乙二醇修饰的SOD的活性。可能是由于大分子物质在酶活性中心部位形成空间位阻效益，从而降低了酶的活性。