研究目的：Tudor-SN蛋白的TSN结构域主要参于胞浆内富含尿嘧啶的小核核糖核蛋白体（Uridine-rich small nuclear ribonucleo-proteins，UsnRNPs）的组装以及胞核内pre-mRNA的剪切过程。人Tudor-SN蛋白TSN结构域的晶体结构显示了一个可结合snRNPs甲基化基团的保守芳香族笼子结构。作为snRNPs的重要组分，SmB蛋白含有对称性二甲基化（symmetrical di-methylarginines，sDMA）修饰的精氨酸-氨基乙酸富含区。本课题旨在研究Tudor-SN蛋白与SmB蛋白相互结合的分子机制，进而探讨Tudor-SN蛋白在snRNPs转运装配中的作用。　　 方法：本课题分四部分进行，第一部分采用GST融合蛋白钓取法（GST-pulldown）与免疫共沉淀法（CO-Immunoprecipitation）来研究Tudor-SN蛋白与SmB蛋白的相互结合关系；第二部分是采用氨基酸点突变法分析Tudor-SN蛋白的TSN结构域中保守氨基酸（Tyr721、Tyr738、Tyr741和Phe715）对于Tudor-SN-SmB蛋白结合作用的影响；第三部分是采用抗对称性精氨酸二甲基（sDMA）抗体和蛋白质精氨酸甲基转移酶抑制剂MTA来确定蛋白复合物中SmB蛋白的甲基化状态；第四部分是通过MTA抑制剂的刺激或Tudor-SN蛋白表达量的改变来比较由抗TMG抗体所共沉淀出的Tudor-SN-SmB蛋白量的变化。　　 结果：①GST-Tudor-SN-TSN/TD蛋白可与内源性SmB蛋白在细胞外发生相互作用；Tudor-SN蛋白与SmB蛋白可在细胞内发生相互作用。②与GST-Tudor-SN-TSN未突变组相比，GST-Tudor-SN-TSN突变体（F715A、Y721A、Y741A、N743A、Y738A、F715A/Y721A、Y318A/Y741A）与HeLa细胞中内源性SmB蛋白发生较弱的结合作用。③抗sDMA抗体和抑制剂MTA确定蛋白复合物中的SmB蛋白存在对称性精氨酸二甲基修饰状态。④以抗TMG抗体可以钓取到HeLa细胞中的内源性Tudor-SN蛋白及甲基化的SmB蛋白；MTA抑制结合在snRNAs上的SmB蛋白量，而对Tudor-SN蛋白的影响不明显；Tudor-SN蛋白表达量与钓取复合物中SmB的蛋白量成正相关。　　 结论：①Tudor-SN蛋白可以通过TSN/TD结构域与SmB蛋白发生相互结合作用。②TSN笼子结构中保守氨基酸（Phe715、Tyr721、Tyr738和Tyr741）在Tudor-SN-SmB蛋白结合作用中发挥重要作用。③与Tudor-SN蛋白发生结合作用的SmB蛋白存在对称性精氨酸二甲基化修饰状态。④Tudor-SN参与并促进snRNPs的胞浆装配过程。