豌豆蛋白由于营养丰富、致敏性低、种植广泛、非转基因、环境友好等优势,成为动物源蛋白替代产品的功能成分和结构构建剂之一。豌豆蛋白中80%是球蛋白。由于其结构致密,水溶性低,且含硫氨基酸较少,功能有限。因此对豌豆蛋白进行结构修饰并结合金属离子静电交联,改善其功能性质。本课题通过pH偏移和热超声处理修饰豌豆蛋白结构,并制备乳液,探究氯化钙（0、5、10、15和20 m M）诱导豌豆蛋白乳液填充凝胶体系（16%w/v蛋白,10%v/v油,pH 6.20）的流变特性和凝胶性质。主要研究内容如下:首先研究了pH偏移(pH12)和热超声（HU）改性处理对钙诱导豌豆蛋白（PPI）凝胶（16%w/v蛋白,pH 6.20）性质的影响。研究发现,pH偏移和热超声使紧密的蛋白质亚基解离,疏水基团暴露,形成较均匀致密的凝胶网络,有效提高了凝胶强度（分别提高1.9倍、2.0倍）,改善持水性（分别提高3.9%、7.8%）。添加5 m M Ca2+时,PPI凝胶强度达到最大,此时pH偏移和热超声PPI凝胶的强度（分别提高1.5倍、2.0倍）和持水性（分别提高13%、9%）较未处理凝胶显著提高（P＜0.05）。相比之下,未处理（对照）PPI受5 m M Ca2+作用仅有部分结构微展开,通过静电屏蔽、疏水基团聚集、搭建钙桥等使蛋白质分子不均匀聚集,凝胶网络骨架增粗、结构松散。pH偏移和热超声PPI蛋白液粘度较高,蛋白分子间碰撞几率较小,与5 m M Ca2+有序结合,凝胶网络更加均匀致密。另外热超声PPI的色氨酸荧光结果中显示蓝移现象更明显,表明其受钙影响程度更大,蛋白质分子聚集更加强烈,因此在凝胶总体积不变的情况下,出现球形孔隙。凝胶作用力分析结果显示,由于5 m M Ca2+拉近了蛋白质分子间距离,使热超声PPI分子间二硫键数量显著增加（71%）,这也是其凝胶强度最大的原因。在蛋白凝胶基础上,将pH偏移和热超声PPI稳定的乳液填充至未处理PPI分散液中,探究乳液-蛋白复合液的流变特性和乳液填充凝胶性质（16%w/v蛋白,10%v/v油,pH 6.20）。研究发现,pH偏移和热超声改性处理增强了PPI的乳化活性和乳液稳定性,乳液粒径较小且均一,界面互动性更强。与未处理PPI凝胶相比,填充未处理PPI乳液能显著增强凝胶强度（74%）和持水性（27%）（P＜0.05）,水分结合更加紧密;pH偏移和热超声PPI在界面处进一步解折叠,暴露更多巯基,增强复合凝胶中的二硫键强度,因此填充pH偏移和热超声PPI乳液能进一步改善凝胶强度（分别提高110%、80%）和持水性（分别提高30%、29%）。随着Ca Cl2的加入,凝胶强度在15 m M Ca2+时达到最大值,填充pH偏移和热超声PPI乳液的复合凝胶结构紧凑且高度有序。Ca Cl2进一步提高了水分结合的紧密程度,尽管固定水(T21)向自由水(T22)发生了一些转移。在蛋白凝胶基础上,将pH偏移和热超声PPI稳定的乳液填充至改性PPI分散液中,探究乳液-蛋白复合液的流变特性和乳液填充凝胶性质（16%w/v蛋白,10%v/v油,pH6.20）。研究发现,以pH偏移PPI为基质的乳液填充凝胶强度与pH偏移蛋白凝胶相比没有显著提高,且不随氯化钙浓度而变化（P＜0.05）。以热超声PPI为基质的乳液填充凝胶强度较热超声蛋白凝胶显著提高（填充未处理PPI乳液和热超声PPI乳液的凝胶分别提高了67%和57%）,且在10 m M Ca2+时强度最大。对热超声PPI为基质的乳液凝胶的进一步检测表明,填充未处理PPI乳液的凝胶,乳滴聚集现象明显,在Ca2+存在时凝胶网络壁增厚、孔径减小,结构更加均匀。填充热超声PPI乳液的凝胶,由于乳液粒径较小、稳定性好,乳液液滴稳定填充在基质网络中,并且可以有效阻止Ca2+引起的过度集聚,因此凝胶网络均匀致密。加热阶段结束后填充热超声PPI乳液的钙诱导乳液凝胶弹性模量最大,显示出强烈的疏水聚集现象。但也发现,由于Ca2+使基质蛋白聚集,包裹巯基使二硫键数量减少。综上所述,pH偏移或热超声PPI在界面上进一步解折叠,在高蛋白低脂复合液中,乳滴作为活性填料镶嵌在PPI基质中,增强界面蛋白与凝胶基质的相互作用（如二硫键）;乳滴占用网络空间使蛋白质分子间距减小、相互作用力增强,并且通过空间阻隔使钙诱导基质蛋白均匀地聚集,有效阻止由于过量钙而导致的蛋白质不良聚集,优化钙的浓度（从5 m M到10或15 m M）,进一步增强凝胶强度。本课题植物基乳液填充凝胶体系的研究为植物蛋白产品的多样化应用提供理论指导。