蛋白质是生命的物质基础。蛋白质只有折叠成天然活性态才能实现其生物学功能。蛋白质如何在特定的时间内从氨基酸序列变成具有活性功能的结构是蛋白质折叠的基本问题。利用脉冲升温技术作为快速引发蛋白质折叠开折叠的手段，用时间分辨红外光谱技术跟踪动力学过程。在本实验室搭建的脉冲升温时间分辨红外光谱系统上开展了蛋白质快速折叠的动力学过程的研究。　　 首先介绍脉冲升温时间分辨红外光谱系统的结构。根据实验需要不断地对系统进行改造升级，性能优化。　　 应用脉冲升温时间分辨红外光谱开展细胞色素c的快速折叠动力学的研究。从变温傅立叶变换红外光谱，得出酰胺I带的回折结构和螺旋结构的吸收重叠在1653cm-1。利用1653cm-1的热变性曲线从螺旋吸收带中区分出一段回折结构。这段小的回折结构是由70-85号残基组成，其中Met80与血红素的Fe(III)相连。脉冲升温时间分辨红外吸收差谱揭示从25℃跃迁到35℃，Met80与血红素的Fe(III)之间的Fe-S键被打断，导致回折结构(1653cm-1，与螺旋结构的吸收重叠)向无规卷曲结构转变(1645cm-1)。这一开折叠速率常数，也即16个残基组成的回折结构的链内扩散常数，大约是3.6x106 s-1。 　　 应用变温傅立叶变换红外光谱和脉冲升温时间分辨红外差谱研究了组氨酸和甘氨酸在重水溶液中的羧基负离子的振动。结果表明不仅氨基酸分子之间形成氢键，而且氨基酸分子与溶剂分子之间也形成氢键。由于氢键作用，组氨酸在重水溶液中只形成类似二聚体而甘氨酸形成一条相对较长的链。组氨酸的1604 cm-1的动力学用单指数拟合得到30ns左右的寿命，说明氢键的断裂或减弱是一个很快的过程。 　　 最后，研究高等植物光合膜蛋白LHCII的解聚聚合动力学过程。通过变温傅立叶变换红外吸收光谱和脉冲升温时间分辨红外吸收光谱，提出一种不同于类胡萝卜素三线态光保护功能的新机制。在弱光照下，LHCII以三聚体形式存在，能够进行高效捕光，而在强光照下三聚体解开，以单体存在，储能环被打开，能量容易耗散，从而实现光保护。在自然条件下三聚体和单体之间存在平衡。这部分工作未全部完成，有待于进一步研究。