论文部分内容阅读
本文研究工作内容：
1.用固体核磁共振波谱(solid-state13C CP-MAlS)研究了K+对丝素蛋白构象转变的影响。并利用广义二维核磁共振相关光谱(Generalized Two-Dimensional NMR-NMR correlation)证明了在自然生理条件下的碱金属K+离子浓度增加(从0 to 3.75 mg K/g SF)诱导下，丝素蛋白构象的转变顺序是helix/random coil→helix like→β-sheet like→β-sheet，这与丝素蛋白从蚕的后部运动到前部过程中pH降低所引起的丝素蛋白构象转变相一致。通过研究拉曼光谱及其酪氨酸(Tvrosine)费米(Fermi)双共振强度之比I850/I830随K+离子浓度的变化，表明在K+诱导所引起的丝素蛋白构象转变中，丝素蛋白GAGAGY和/或者GAGAGVGY序列中酪氨酸残基(Tvrosine)的酚羟基基团(phenolic-OH)经历了从无氢键相互作用→弱氢键受体→中强氢键受体→强氢键受体的转变过程。通过紫外-可见光谱得出丝素蛋白GAGAGY和/或者GAGAGVGY序列中的酪氨酸残基在丝素蛋白的构象从helix/random coil→β-sheet转变过程中从蛋白质内部暴露到蛋白质表面，再通过疏水相互作用重新有序折叠镶嵌进入到延伸的β-sheet的结构两侧。
2.利用荧光光谱、紫外光谱、拉曼光谱初步研究了Mn(Ⅱ)浓度变化对丝素蛋白构象转变的影响。荧光光谱研究表明，在由Mn(Ⅱ)所引起的丝素蛋白构象变化中，色氨酸(Trptophan)空间位置以及其在蛋白质中的环境发生了改变；紫外光谱表明，酪氨酸(Tyrosine)的环境也发生了变化；拉曼光谱 Amide I区的振动峰的变化表明Mn(Ⅱ)引起丝素蛋白构象从random coil→β-sheet的转变。