家蚕丝素蛋白和BMP2受体蛋白亲和多肽的筛选验证研究

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家蚕丝素蛋白是一种优秀的生物材料,以其可降解性和良好的生物相容性等优点得到了广泛的关注和研究。但是,家蚕丝素蛋白的应用往往需要与其它有机或无机材料相结合。目前的结合方式主要是简单的物理混合或化学偶联。简单的物理混合存在混合不均、结合不强的问题。化学偶联的操作相对复杂、效率较低且连接后不易脱落。针对此问题,本论文利用噬菌体多肽库筛选技术寻找家蚕丝素蛋白的特异性结合多肽,并通过验证实验从中找出结合能力最强的一条。借助这条多肽,有望将其它材料简单、高效地连接到家蚕丝素蛋白上,拓宽其在生物材料领域的应用。骨形态发生蛋白2(BMP2)是一种可以促进骨髓间充质干细胞向成骨细胞方向分化的功能因子,但是在市场上价格昂贵且来源有限,不能被广泛使用。针对此问题,本论文利用噬菌体多肽库筛选技术寻找与其受体蛋白特异性识别的多肽,并将亲和性最好的多肽展示在噬菌体的pⅧ外壳蛋白上,进一步制备成拓扑结构膜来培养干细胞,探究其对干细胞的作用。本论文主要工作如下:(1)通过M13-12噬菌体多肽库和家蚕丝素蛋白的亲和筛选实验,获得了能与家蚕丝素蛋白特异性结合的多肽。并利用噬菌体捕获实验和噬菌体-酶联免疫吸附实验从中找出了结合力最强的HVAWSWSWNNST多肽序列。(2)通过C7C噬菌体多肽库分别和BMP2的两个受体蛋白BMPR2和BMPR1A的亲和筛选实验,分别获得了两个受体蛋白的亲和多肽。并通过噬菌体捕获实验和噬菌体-酶联免疫吸附实验验证出SLFSKN多肽和BMPR2蛋白的亲和性最好、KRKYRRG多肽和BMPR1A蛋白的亲和性最好。(3)通过噬菌体展示技术和重组质粒转染,获得了展示有BMPR2亲和肽的工程化噬菌体。并用提拉法制备出了具有独特脊-嶆形貌的纳米级噬菌体膜,得出最佳噬菌体浓度为1013pfu/ml,最佳提拉速度为50μm/min、噬菌体表面展示多肽对膜形貌无影响、不同提拉基底对膜形貌有影响、膜表面包被多聚赖氨酸可以有效固定膜形貌,使其在溶液环境中也能稳定存在。(4)通过细胞培养实验验证了噬菌体膜具有良好的生物相容性。
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