大豆蛋白具有较好的营养特性和功能特性,由于大豆蛋白在加工过程中的易聚集、难溶解、不稳定等原因降低了大豆11S球蛋白的利用率,大大限制了大豆制品的发展,因此如何调控使得大豆11S球蛋白在加工中能够更好的应用是目前至关重要的问题。熔球态蛋白是一种功能特性更好的中间态蛋白,具有良好的起泡性、乳化性以及生物活性,但是对于熔球态蛋白大豆11S球蛋白的热稳定性如何的研究尚不明确。因此,本实验以大豆11S球蛋白为主要原料,以未处理的大豆11S球蛋白为天然态和6 mol/L盐酸胍诱导的完全变性态作为对照,在90,100和120℃下分别加热1、2、3、4、5、10、15、30、60 min诱导大豆11S球蛋白发生去折叠,通过其二级结构、三级结构、表面疏水性及粒径等指标阐述大豆11S球蛋白熔球态形成过程,确定熔球态大豆11S球蛋白的形成条件;将得到的熔球态大豆11S球蛋白,在75和100℃水浴分别加热30和20 min的常规热杀菌条件下观察其热稳定性的情况;通过乳化性和乳化稳定性以及起泡性和起泡稳定性的测定评定熔球态大豆11S球蛋白功能性的情况,为熔球态大豆11S球蛋白能够在食品加工中得到良好应用提供理论依据。本课题实验的主要研究结果如下:（1）通过圆二色谱（远/近紫外）、荧光光谱（内源荧光/外源荧光）以及平均粒径的等实验测定,得到热处理下熔球态大豆11S球蛋白的形成条件。即100℃热处理3 min。此时,大豆11S球蛋白刚性的三级结构基本消失,具有与天然态大豆11S球蛋白相似的二级结构,具有更大的内源性荧光强度以及更大的疏水表面积,此时与天然态大豆11S球蛋白的平均粒径相比增大1.8倍,但仍具有和天然态大豆11S球蛋白相似的紧密性。（2）通过SDS-PAGE凝胶电泳、平均粒径、zeta电位、浊度、巯基含量测定,对100℃加热1-60 min的大豆11S球蛋白样品进行分析,发现大豆11S球蛋白在100 ℃热处理时,先形成熔球态结构,随着加热处理时间的增加,熔球态的大豆11S球蛋白进一步发生了聚集,形成聚集态,这进一步向我们展示了大豆11S球蛋白在100℃加热处理下更加详细的热变化过程。（3）而通过常规的加热灭菌方法（75℃加热30 min,100℃加热20 min）对熔球态大豆11S球蛋白进行处理,发现其仍保持着熔球态结构,说明熔球态蛋白是一种热稳定良好的蛋白,更适用于食品加工的应用中。（4）分别对天然态和熔球态的大豆11S球蛋白的表面张力、分子柔性、乳化活性和乳化稳定性以及起泡性和起泡稳定性进行测定,并分别利用激光共聚焦扫描电子显微镜和冷冻扫描电子显微镜观察了熔球态蛋白乳液和气泡的微观结构,发现与天然态相比,熔球态大豆11S球蛋白的表面张力降低至66.22×10-3 N/m,乳化性和起泡性均得到了良好的改善,熔球态大豆11S球蛋白的乳液液滴表面更加圆滑,并有更多的蛋白颗粒吸附在界面上,使得乳化稳定性得到了更好的改善;熔球态大豆11S球蛋白形成的气泡表面可以形成一层具有一定厚度和有序排列的蛋白分子吸附薄膜,使得起泡稳定性得到了更好的改善。通过采用热处理诱导方法对大豆11S球蛋白熔球态结构的形成、捕获、热稳定性以及功能性的研究,丰富了熔球态蛋白结构形成的技术手段、结构表征分析和机理研究,为探讨熔球态大豆蛋白的应用提供基础数据,从而进一步提高了大豆蛋白的应用价值。