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在对肉嫩度进行研究时，对胶原蛋白热溶解性的研究是最常用的实验方法，最常用的操作条件是Hill于1966年提出的Ringer’s溶液，其给出的理由是相对于水溶液，此条件下能够更大强度地降低胶原蛋白分子间的作用力。标准的Ringer’s溶液含有0.123 mol/L NaCl和较少的KCl和CaCl2，但是Hill提出的Ringer’s溶液只含有0.03 mol/L NaCl，在pH 7.3～7.4条件下的离子张力即不适用于活体组织也不适用于结缔组织。其他研究者在进行研究时，也选择了其他浓度的试剂，但是鲜有给出其做出此种选择的理由。阿根廷科学家针对此方法进行了改善，研究胶原蛋白的溶解率和牛半腱肌在Ringer’s溶液、纯水、PBS和同样离子强度（pH 5.6）的Ringer’s溶液状态下的张力特性。在pH 7.4条件下，胶原蛋白的溶解性较pH 5.6条件下要低；离子强度的增加降低了胶原蛋白的溶解率；胶原蛋白的最大张力与所处的溶液体系无关，但是其松弛度在pH 7.4条件下较pH 5.6条件下要高，同样会随着离子强度的增加而升高。所以，基于以上研究，建议进行胶原蛋白溶解性和死后僵直肌肉结缔组织成分分析时，溶液的NaCl和KCl的浓度需与Ringer’s溶液的浓度一致，但是pH值应该为5.6，因为这个pH值比较适合进行僵直期肌肉的特性分析。（预发表于2016年8月Meat Science）