【摘 要】
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本研究利用代谢工程技术原理在重组大肠杆菌表达合成了嗜热聚球藻(Thermosynechococcus elongatus BP-1)别藻蓝蛋白β亚基(holo-apcB),并利用亲和层析的方法对holo-apcB进行
【基金项目】
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海洋公益性行业科研专项经费项目(201205027-2);863计划项目(2014AA093505);国家自然科学基金(41276164)
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本研究利用代谢工程技术原理在重组大肠杆菌表达合成了嗜热聚球藻(Thermosynechococcus elongatus BP-1)别藻蓝蛋白β亚基(holo-apcB),并利用亲和层析的方法对holo-apcB进行了分离纯化。SDS-PAGE电泳胶图显示,holo-apcB分子量与18.4 ku的蛋白条带相近,与理论分子量吻合。光谱学分析结果显示,其最大吸收峰为615 nm,最大荧光发射峰为640 nm,与天然别藻蓝蛋白β亚基具有相同的分子量和光谱学性质。在55℃条件下,holo-apcB的半衰期高达31.9 h。以嗜热聚球藻天然别藻蓝蛋白(APC)及脱辅基别藻蓝蛋白β亚基(apo-apcB)为参照,分析了holo-apcB的抗氧化活性。结果显示,holo-apcB具有最强的抗氧化能力,其清除羟自由基和氢过氧自由基半数抑制浓度(IC50)分别为224.9μg/mL和20.6μg/mL,显著低于apo-apcB和天然APC的IC50,这表明holo-apcB中的藻蓝胆素也参与了抗氧化过程。
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