论文部分内容阅读
为寻找天然胰蛋白酶抑制剂,经过葡聚糖凝胶G25、G50柱、二乙二胺乙基纤维素-葡聚糖凝胶A50分离纯化从竹笋中获得了竹笋胰蛋白酶抑制剂（BSTI）,纯化后浓度比粗提物提高了1 200倍,SDS-PAGE显示纯化胰蛋白酶抑制剂为单一条带。其性质研究表明：经100℃热变性15 min后,BSTI仍保持50%的抑制活性,表明BSTI有较强的热稳定性;BSTI的等电点为4.4左右;BSTI在CoCl_2溶液中还有94.7%的活性,但是在FeSO_4溶液中活性却完全被压制;BSTI在氧化剂中活性不高;几种还原剂对其