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通过PCR方法从植物乳杆菌JPP2中扩增出胆盐水解酶（BSH）相关基因bsh3，利用中间克隆载体pMD19-T将其构建于表达载体pET-28b上，并转化入表达宿主菌E．coli BL21（DE3），成功构建重组BSH的工程菌。核苷酸及推导的氨基酸序列分析表明，正确克隆出目的基因。诱导表达后，SDS-PAGE电泳结果显示出特异性蛋白质条带，其分子量约为38kDa。此单克隆体系的构建为进一步研究BSH的功能奠定基础。