【摘 要】
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目的 构建融合表达载体pET32a+-tlh ,获得具有生物活性功能的蛋白。方法 用PCR法扩增tlh全序列 ,克隆入 pET32a +高效表达载体进行诱导表达 ,亲和层析纯化目的蛋白 ,采用逐
【机 构】
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目的 构建融合表达载体pET32a+-tlh ,获得具有生物活性功能的蛋白。方法 用PCR法扩增tlh全序列 ,克隆入 pET32a +高效表达载体进行诱导表达 ,亲和层析纯化目的蛋白 ,采用逐步透析的复性方法 ,并对复性产物进行功能检测。结果与结论 成功构建了融合表达载体pET32a +-tlh ,在大肠杆菌DE3 中表达产物以包涵体形式存在 ,复性后的蛋白在卵磷脂存在下具有溶血活性。
Objective To construct a fusion expression vector pET32a + -tlh to obtain a biologically active protein. Methods The full-length tlh gene was amplified by PCR and cloned into pET32a + vector for expression. The recombinant protein was purified by affinity chromatography, and the refolding method was used. RESULTS AND CONCLUSION: The fusion expression vector pET32a + -tlh was successfully constructed and expressed in E. coli DE3 as inclusion bodies. The refolded protein possessed hemolytic activity in the presence of lecithin.
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