【摘 要】
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以萌发的木豆种子为材料,经过匀浆、硫酸铵分部(20%～60%饱和度)沉淀、DEAE-Sephadex A25离子交换与凝胶柱层析,可得到两个酶活力峰AcPase Ⅰ和AcPaseⅡ.将 AcPase Ⅰ过HA和Con
【机 构】
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广西大学农学院,广西农业科学院广西作物遗传改良生物技术重点开放实验室
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以萌发的木豆种子为材料,经过匀浆、硫酸铵分部(20%～60%饱和度)沉淀、DEAE-Sephadex A25离子交换与凝胶柱层析,可得到两个酶活力峰AcPase Ⅰ和AcPaseⅡ.将 AcPase Ⅰ过HA和ConA-Sepharose 4B柱层析后,被纯化了51.3倍,比活性为10.80U/mg.AcPase Ⅰ经PAGE和SDS-PAGE分析都呈现单一蛋白酶带,证明AcPase Ⅰ是单亚基蛋白酶,其亚基分子量约为32kDa.以对硝基苯磷酸作底物时,AcPase Ⅰ最适pH为4.0,最适温度为50℃,Km为2.48mmol/L,专一性常数为1.47U/mM·mg,AcPase Ⅰ对焦磷酸有最小的米氏常数0.15mmol/L,有最大的专一性常数74.63 U/mM·mg.因此,AcPase Ⅰ的这些动力学特性可为今后进一步研究提供理论依据.
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