【目的】研究加热温度对肌原纤维蛋白二级结构和凝胶特性的影响,并探讨肌原纤维蛋白二级结构与凝胶特性之间的内在关系。【方法】将活AA鸡20只(40日龄)屠宰,取鸡胸肉在-18℃下储存,用于提取鸡胸肉肌原纤维蛋白。用圆二色谱(CD)研究加热过程中肌原纤维蛋白二级结构(α-螺旋,β-折叠,β-转角和无规则卷曲)的变化;使用流变仪测定加热温度对肌原纤维蛋白的流变性质参数储能模量G’和相位角正切值(Tanδ)的影响;将肌原纤维蛋白在不同温度下制备成凝胶,运用质构仪研究成胶温度对凝胶硬度和弹性的影响;用低场核磁共振仪(NMR)测定不同加热温度下成胶的肌原纤维蛋白凝胶的弛豫时间T2,以此研究不同温度下制得凝胶的水分布特性。利用SPSS17.0对所得的数据进行相关性分析等处理,以便阐明加热温度与肌原纤维蛋白二级结构及其凝胶特性的关系。【结果】加热温度显著影响肌原纤维蛋白的二级结构。随着加热温度升高,肌原纤维蛋白二级结构中α-螺旋含量逐渐降低。在30℃时α-螺旋含量为95.77%,加热温度在30—40℃以及70—80℃之间时α-螺旋含量变化很小,在40—70℃之间显著下降(P<0.05),到80℃时下降到45.05%。β-折叠含量在30—45℃之间随温度上升缓慢增加,在40—70℃之间显著增加(P<0.05),超过70℃后含量仅略有增加;在30—80℃加热范围内,β-折叠含量从0.20%增加到12.65%。α-螺旋含量降低代表蛋白质分子展开程度增加,而β-折叠含量增加代表蛋白质分子间聚集程度增加。加热温度影响肌原纤维蛋白的流变性、质构特性和水分布特性。G’开始增加时的温度为42℃,表明肌原纤维蛋白在此温度下开始胶凝。在42—50℃之间,G’迅速增加到峰值177 Pa,之后G’迅速下降(50—55℃),在55—75℃范围内G’再次快速增加;肌原纤维蛋白凝胶硬度在40—75℃内随温度上升而显著增大,在75℃时硬度达到最大值51.4 g。凝胶弹性在55℃达到弹性最大值0.754;在NMR图谱中T2有3个峰,其中T22表示不可移动水,肌原纤维蛋白成胶温度在40—60℃内的凝胶T22值随加热温度上升从403.7 ms降到265.6 ms,即T22向快弛豫方向移动,表明随着温度的升高,水分子移动性降低。经相关性分析发现,加热温度、β-折叠含量与凝胶G’和凝胶硬度呈极显著正相关(P<0.01),相关系数均高于0.849,说明加热引起了蛋白质分子展开、聚集、并导致蛋白质分子胶凝、凝胶的G’及硬度显著变化。α-螺旋、β-折叠含量与凝胶的弹性和T22之间相关性不显著(P>0.05)。综合分析加热温度对α-螺旋含量、β-折叠含量和G’的影响,发现加热温度超过40℃时,加热同时导致肌原纤维分子展开、分子间聚集和胶凝;并发现展开后的肌原纤维蛋白分子部分重排成β-折叠结构是导致凝胶G’增加的关键因素;分析加热温度对β-折叠含量和凝胶硬度的影响,发现β-折叠结构含量增加也是导致凝胶硬度增加的关键因素。【结论】肌原纤维蛋白从30℃加热到80℃时,其α-螺旋含量显著下降,β-折叠含量显著提高,加热引起蛋白质二级结构发生重大变化,肌原纤维蛋白在42℃开始胶凝。凝胶硬度在75℃时达最大值51.4 g。加热温度、β-折叠含量与凝胶的G’和硬度呈极显著正相关,加热过程中β-折叠含量增加是导致凝胶G’和硬度增加的关键。