【摘 要】
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在同源模建得基础上,采用分子对接和分子动力学(MD)模拟方法研究了拟青霉β-1,3(4)-葡聚糖酶与β-1,3(4)-葡聚糖(G4G4G3G4G4G)和β-1,3-葡聚糖(G3G3G3G3G3G)的相互作用机制。
【机 构】
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河南科技学院生命科技学院,河南科技学院食品学院,
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在同源模建得基础上,采用分子对接和分子动力学(MD)模拟方法研究了拟青霉β-1,3(4)-葡聚糖酶与β-1,3(4)-葡聚糖(G4G4G3G4G4G)和β-1,3-葡聚糖(G3G3G3G3G3G)的相互作用机制。对接结果显示,该酶对β-1,3(4)-葡聚糖具有较β-1,3-葡聚糖更高的结合力,动力学轨迹分析显示,葡聚糖酶催化β-1,3(4)-葡聚糖的机制要比催化β-1,3-葡聚糖更为复杂。
Based on the homology modeling, molecular docking and molecular dynamics (MD) simulation were used to study the relationship between the β-1,3 (4) -glucanase and β-1,3 (4) Interaction mechanism of glycans (G4G4G3G4G4G) and β-1,3-glucan (G3G3G3G3G3G). The docking results showed that the enzyme had higher binding capacity to β-1,3 (4) -glucan than β-1,3-glucan. Kinetic analysis showed that glucanase catalyzed β-1 , 3 (4) -glucan is more complex than catalytic β-1,3-glucan.
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