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对脱水胰凝乳蛋白的制备方法进行改进，在粗品ＡｎＣｈｔ亲和层析纯化前再进行一次ＰＭＳＦ化学修饰，降低ＡｎＣｈｔ中残存的蛋白水解酶活力，分析表明，用该方法制得的ＡｎＣｈｔ与抑制剂ＢＰＴＩ结合的化学计量及强度均接近于理论值，并且其催化活力几乎全部丧失，表明纯度很高，可用于Ｃｈｔ与其底物间的分子识别。
胶水胰凝乳蛋白酶制备方法的改进
【摘 要】
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对脱水胰凝乳蛋白的制备方法进行改进，在粗品ＡｎＣｈｔ亲和层析纯化前再进行一次ＰＭＳＦ化学修饰，降低ＡｎＣｈｔ中残存的蛋白水解酶活力，分析表明，用该方法制得的ＡｎＣｈｔ与抑制剂ＢＰＴＩ结合的化学计量及强度均接近于理论
【机 构】
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吉林大学生命科学学院
【出 处】
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吉林大学自然科学学报
【发表日期】
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1999年1期
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