目的 通过观察聚蛋白多糖酶-1 (ADAMTS-4)与纤维连接蛋白(FN)以及瓜氨酸化的FN(cFN)的结合活性及结合后的酶解活性,探讨ADAMTS-4的活性调节机制.方法 应用肽酰基精氨酸脱亚胺酶4(PADI4)对纤维连接蛋白(FN)进行瓜氨酸化并采用蛋白印迹法进行验证；应用酶联免疫吸附法测定FN和cFN与2种不同相对分子质量的ADAMTS-4的结合活性；使用聚蛋白多糖酶活性分析试剂盒测定2种ADAMTS-4的活性和其与FN、cFN结合后酶活性的变化.统计分析采用单因素方差分析,LSD-t检验或t检验.结果 蛋白印迹法证实PADI4可以使FN瓜氨酸化为cFN; cFN与相对分子质量为93 000的ADAMTS-4的结合活性明显低于FN(分别为0.624±0.033,2.182±0.042;t=50.522,P＜0.01),而两者与缺失碳端的相对分子质量为53 000的ADAMTS-4的结合活性差异无统计学意义(分别为0.934±0.012,0.971±0.024; t=2.388,P＞0.05).相对分子质量为93 000的ADAMTS-4能够酶解聚蛋白多糖产生大量酶解产物[ARGxx肽段浓度:(0.908±0.088) nmol/L],与FN结合后降解聚蛋白多糖的能力明显下降[ARGxx肽段浓度:(0.573±0.000) nmol/L,P＜0.05],与cFN孵育后的ADAMTS-4降解聚蛋白多糖产生的ARGxx肽段浓度[(0.830±0.020) nmol/L]明显高于与FN孵育后产生的ARGxx肽段浓度[(0.573±0.000)nmol/L,P＜0.05].相对分子质量为53 000的ADAMTS-4的酶活性在与FN或cFN孵育前后酶活性无明显变化(P均＞0.05).结论 FN能结合ADAMTS-4并抑制它的活性,PADI4能将FN转化为cFN,cFN与ADAMTS-4的结合活性明显降低,从而对ADAMTS-4的活性抑制作用减弱。