【摘 要】
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本文对刺参体内两种天冬氨酸蛋白酶——组织蛋白酶D(Cat D)和组织蛋白酶E(Cat E)的酶学性质进行初步探讨,并考察两者可能在刺参自溶中的参与作用。先用Tris-HCl缓冲溶液提取
【机 构】
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大连工业大学食品学院; 国家海洋食品工程技术研究中心;
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本文对刺参体内两种天冬氨酸蛋白酶——组织蛋白酶D(Cat D)和组织蛋白酶E(Cat E)的酶学性质进行初步探讨,并考察两者可能在刺参自溶中的参与作用。先用Tris-HCl缓冲溶液提取刺参体壁中的粗酶,采用特异性荧光底物法测定Cat D和Cat E的酶学性质。结果表明,Cat D和Cat E的最适p H分别为5.0和4.0,分别在60℃和40℃呈现最大酶活,两者在20~40℃活性均较为稳定。Zn2+、Cu2+、Fe2+、Fe3+、Mn4+可抑制Cat D的活性,抑制率分别为86%、76.3%、29.2%、56.5%和48.5%。Fe3+、Fe2+、Cu2+可抑制Cat E的活力,抑制率分别为99.1%、82.2%和28.6%。Pepstatin A、Z-LLL、PMSF、1,10-菲啰啉能够抑制两者活性,抑制率分别约为98~99%、65~78%、30~35%、19~23%。DTT、L-Cys和EDTA则可将两者活性分别提升30.4~31.1%、7.58~9.64%、6.6~7.9%。上述结果提示,刺参Cat D和Cat E为两种具有一定金属离子敏感性和依赖性的天冬氨酸氨酸蛋白酶,其活性中心有丝氨酸和半胱氨酸参与其活性调节,且两者很有可能参与刺参自溶过程中蛋白质的降解。
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