【摘 要】
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目的 获得纯化的重组青霉素结合蛋白(penicillin binding proteins,PBPs),研究其在β-内酰胺类抗生素检测中的应用.方法 以来源于肺炎链球菌Streptococcus pneumoniae R6的PBP2x蛋白为对照,以PBP1a蛋白作为目标受体,研究其与β-内酰胺类抗生素的亲和作用.结果 经纯化后的重组蛋白PBP2x和PBP1a检测头孢噻呋、青霉素G、氨苄青霉素、喷沙西林、阿莫西林的半抑制浓度(inhibitory concentration,IC50)都在7.02 ng/m
【机 构】
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南京市产品质量监督检验院,南京 210019;浙江商业职业技术学院旅游烹饪学院,杭州 310053;南京师范大学食品与制药工程学院,南京 210023
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目的 获得纯化的重组青霉素结合蛋白(penicillin binding proteins,PBPs),研究其在β-内酰胺类抗生素检测中的应用.方法 以来源于肺炎链球菌Streptococcus pneumoniae R6的PBP2x蛋白为对照,以PBP1a蛋白作为目标受体,研究其与β-内酰胺类抗生素的亲和作用.结果 经纯化后的重组蛋白PBP2x和PBP1a检测头孢噻呋、青霉素G、氨苄青霉素、喷沙西林、阿莫西林的半抑制浓度(inhibitory concentration,IC50)都在7.02 ng/mL以下,明确了PBP1a和PBP2x具有 β-内酰胺类抗生素结合能力.结论 该研究为开发新的基于PBPs蛋白检测β-内酰胺类抗生素的免疫学方法奠定了基础.
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藻蓝蛋白是一种存在于蓝藻、红藻和隐藻中的具有光捕获功能的天然水溶性色素蛋白,具有抗氧化、抗炎、抗癌、保肝和增强免疫力的特性.目前,藻蓝蛋白广泛用作食品着色剂、化妆品添加剂、临床诊断和免疫化学荧光试剂.然而,因藻蓝蛋白易受pH、光、温度、外源性物质等因素的影响而变性、沉淀和变色,使其在生产应用中受到限制,影响了其应用范围.因此,提高藻蓝蛋白的稳定性是扩大其工业生产应用的首要任务.本文对藻蓝蛋白的结构特性、稳定性影响因素及改善藻蓝蛋白稳定性的方法进行了综述,以期为提高藻蓝蛋白稳定性,拓展其应用范围提供理论参考
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