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对已经构建成功并转化到大肠杆菌E．coli B121（DE3）的基质金属蛋白酶MT5-MMP的催化结构域进行诱导表达，得到分子量为21000，包涵体形式的重组蛋白。通过离子交换树脂对目的蛋白进行纯化后，用凝胶过滤树脂对纯化后的蛋白进行柱上复性，得到了具有较高活性的重组蛋白。
重组基质金属蛋白酶MT5-MMP的表达、纯化和复性
【摘 要】
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对已经构建成功并转化到大肠杆菌E．coli B121（DE3）的基质金属蛋白酶MT5-MMP的催化结构域进行诱导表达，得到分子量为21000，包涵体形式的重组蛋白。通过离子交换树脂对目的蛋白进行
【机 构】
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吉林大学分子酶学工程教育部重点实验室
【出 处】
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吉林大学学报：理学版
【发表日期】
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2009年5期
【基金项目】
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国家自然科学基金（批准号：30371656）和教育部新世纪优秀人才培养基金（批准号：NCET-08-0244）.
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