假单胞菌ⅧT39壳聚糖酶的纯化和性质研究

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粗酶液经硫酸铵盐析、透析、脱盐、Sephadex G-100柱层析,假单胞菌Ⅷ T 39壳聚糖酶被纯化了19.72倍,SDS-PAGE鉴定为一条带.试验表明, 该酶为内切型水解酶,无CMCase活性,最适pH5.6~6.0,最适作用温度60~70℃,纯酶作用于可溶性壳聚糖的米氏常数为1.67 mg/mL,最大反应速度为2.56 μmol/mL.min.SDS-P AGE 测定的相对分子质量为51.3×103.Mn2+、AL2+、Co2+ 对该酶有激活作用,Ag+、Cu2+、Fe2+、Fe3+、Z
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