【摘 要】
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在克隆内蒙古羊源细粒棘球蚴疫苗候选基因Eg95的基础上,构建原核表达载体pET-Eg95并转化E.coliBL21（DE3）,优化表达体系,获得Eg95纯化蛋白。将Eg95基因从克隆质粒pMD19-T-Eg95亚
【机 构】
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内蒙古大学生命科学学院、哺乳动物生殖生物学与生物技术教育部重点实验室,内蒙古呼和浩特市环境科学研究所
【基金项目】
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国家基础科学人才培养基金资助项目(J0730648);内蒙古自治区高等学校科学研究项目((NJ03122)
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在克隆内蒙古羊源细粒棘球蚴疫苗候选基因Eg95的基础上,构建原核表达载体pET-Eg95并转化E.coliBL21（DE3）,优化表达体系,获得Eg95纯化蛋白。将Eg95基因从克隆质粒pMD19-T-Eg95亚克隆到原核表达载体pET44a（＋）上,构建原核表达载体pET-Eg95,转化E.coli BL21（DE3）诱导表达,优化表达条件。纯化的Eg95融合蛋白经SDS-PAGE和Western Blot鉴定其正确性和免疫学活性。原核表达载体pET-Eg95在大肠杆菌中高效表达,优化的原核表达条件为：
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