融和蛋白GST—SUMO—MT在大肠杆菌中的表达、纯化及其活性研究

来源 :中国生物工程杂志 | 被引量 : 0次 | 上传用户：hunanlyq

【摘要】

：

将编码融合蛋白GST-SUMO-MT的DNA片段连接到大肠杆菌表达载体pET-28a中，构建重组表达质粒pET-GS-MT并转化到大肠杆菌Origami（DE3）中。20℃，1mmol／L的IPTG诱导20h后，获得分子量约为4

【作者】

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黄亚东苏烨丁长才张敏静李校堃苏志坚

【机构】

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暨南大学生命与健康工程研究院,基因工程国家工程研究中心,吉林农业大学教育部生物反应器与药物开发工程研究中心

【出处】

：

中国生物工程杂志

【发表日期】

：

2007年12期

【关键词】

：

金属硫蛋白融合蛋白表达纯化结合重金属离子 Metallothionein Fusion protein Expression Purification

【基金项目】

：

广东省科技攻关资助项目（200635530005）,广州市科技攻关资助项目（2007Z3-FA161）,广东省教育部产学研结合项目（2006D90501002）

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将编码融合蛋白GST-SUMO-MT的DNA片段连接到大肠杆菌表达载体pET-28a中，构建重组表达质粒pET-GS-MT并转化到大肠杆菌Origami（DE3）中。20℃，1mmol／L的IPTG诱导20h后，获得分子量约为43kDa的融合蛋白，表达量占菌体上清总蛋白的38．4％。利用谷胱甘肽交联琼脂糖（glutathione sepharose 4B）凝胶柱和Sephardex G-25分子筛联用可以得到纯度为95％以上的融合蛋白，得率约为70mg／L。该融合蛋白可与GST抗体产生阳性反应。融合蛋白G

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