【摘 要】
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应用荧光光谱法研究了6-糠氨基嘌呤（KT）与牛血清白蛋白（BSA）相互作用的光谱特性。测定了16℃、28℃和39℃不同温度下的结合常数KA分别为：2．43×10^4、1．33×10^4、1．22×
【机 构】
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晋中学院化学化工学院,山西大学化学化工学院
【基金项目】
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山西省自然科学基金（No.20051012）
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应用荧光光谱法研究了6-糠氨基嘌呤（KT）与牛血清白蛋白（BSA）相互作用的光谱特性。测定了16℃、28℃和39℃不同温度下的结合常数KA分别为：2．43×10^4、1．33×10^4、1．22×10^4L／mol，结合位点数n分别为：1．08、1．02、1．02。研究结果表明：KT对BSA内源荧光的猝灭机理主要为静态猝灭；探讨了相互作用机理，KT主要以静电作用与BSA相互作用；研究了KT对BSA构象的影响，表明BSA的荧光主要源于色氨酸残基，KT对BSA的构象有影响。
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