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用荧光光谱和共振散射光谱（RLS）对山梨酸钾（PSA）与牛血清蛋白（BSA）在溶液中的相互作用进行了研究，探讨了PSA对BSA荧光和共振光散射猝灭的机理，测定了该反应的表观结合常数及结合位点数。在288和293K时的表观结合常数分别为2．23×10^3和2．74×10^3L·mol^-1，其相应的结合位点数分别为1．02和0．99。利用热力学参数确定了分子间的作用力性质，作用过程是自发的，作用力主要是电子作用力。同步荧光光谱表明相互作用对蛋白质构象有一定的影响。基于Forst