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为提高天然红曲色素的光稳定性，利用具有严格底物专一性的谷氨酰内肽酶对大豆球蛋白（11S）进行轻度水解,分析了11S酶解后表面疏水性的变化，并将水解产物与红曲色素形成蛋白/色素复合体，对两者之间的结合特性（结合常数、结合量）和复合体的光稳定性进行了研究。研究发现，谷氨酰内肽酶对11S的表面性质及红曲色素稳定性均具有显著影响。经谷氨酰内肽酶修饰后，由于内部疏水基团的暴露，11S的表面疏水性随水解度的增加而增加，与红曲色素的结合位点也随之变多。在中性条件下，水解度为1.50%、质量分数为3%的11S与红曲色素的