NDRG2蛋白的毕赤酵母可溶表达与纯化

来源 :第四军医大学学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户：markwolf

【摘要】

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目的:酵母表达并纯化可溶性NDRG2蛋白.方法: 从pRSET-A-ndrg2重组质粒中扩增出6his-ndrg2融合基因,克隆入酵母表达载体pPIC3.5K;酵母重组表达载体pPIC3.5K-6his-ndrg2电转化

【作者】

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张文红刘新平王琰韩月恒药立波

【机构】

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第四军医大学基础部生物化学与分子生物学教研室,第四军医大学科研部基因诊断技术应用研究所

【出处】

：

第四军医大学学报

【发表日期】

：

2003年12期

【关键词】

：

NDRG2蛋白毕赤酵母基因表达亲合纯化 NDRG2 protein pichia gene expression affinity purificatio

【基金项目】

：

国家自然科学基金

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目的:酵母表达并纯化可溶性NDRG2蛋白.方法: 从pRSET-A-ndrg2重组质粒中扩增出6his-ndrg2融合基因,克隆入酵母表达载体pPIC3.5K;酵母重组表达载体pPIC3.5K-6his-ndrg2电转化入毕赤酵母GS115,并进行营养缺陷筛选和G418抗性筛选;对高拷贝整合的重组酵母表达菌株诱导表达,可溶性表达产物经Ni-NTA亲合层析纯化.结果:构建得到酵母融合重组表达载体pPIC3.5K-6his-ndrg2;经G418浓度梯度筛选得到串联整合16个重组表达载体以上的重组酵母表达菌株

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