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采用基因重组技术将AFPⅢ基因与原核表达载体pET32a（＋）连接．转化大肠杆菌BL21（DE3），通过PCR、单双酶切及测序鉴定构建结果。用IPTG诱导蛋白表达，将融合蛋白纯化后，免疫6—7周龄的小白鼠，制备AFPⅢ多克隆抗体．采用Western印迹法检验抗体特异性。通过酶联免疫吸附试验（ELISA）测定多克隆抗体滴度。成功地构建了AFPⅢ的原核表达载体，经在大肠杆菌中诱导表达、镍柱亲和层析纯化，得到较纯的相对分子质量约26000 Da的融合蛋白，免疫小白鼠后得到多抗血清．Western印迹结果显示此多