【摘 要】
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采用转谷氨酰胺酶（TGase）对花生分离蛋白（PPI）进行交联改性,比较了TGase在37℃下催化不同时间（0～240min）对PPI理化与功能特性的影响。结果表明,TGase可促使PPI亚基发生改变并形成高
【基金项目】
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国家自然科学基金(20806030);国家863计划项目(2006AA10326)
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采用转谷氨酰胺酶（TGase）对花生分离蛋白（PPI）进行交联改性,比较了TGase在37℃下催化不同时间（0～240min）对PPI理化与功能特性的影响。结果表明,TGase可促使PPI亚基发生改变并形成高分子聚合物,同时使PPI的游离巯基含量降低,表面疏水性增加。随着交联程度的上升,PPI在pH3.0～10.0的溶解性逐渐降低,其制备的乳状液表面积平均粒径（d32）趋于增大,但适度交联（37℃下交联90min）可明显改善蛋白乳状液的稳定性。
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