BSA与CTAB相互作用的荧光光谱研究

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在模拟生理条件下,用荧光光谱法研究了十六烷基三甲基溴化铵(CTAB)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明:BSA分子中色氨酸和酪氨酸残基具有荧光发射性质,以280nm激发BSA,在341nm处有很强的荧光发射。在加入CTAB后,发现CTAB—BSA强荧光峰的位置蓝移,且荧光强度随着CTAB浓度的增大而明显减弱,说明CTAB对BSA有荧光猝灭现象,猝灭以静态猝灭为主,由Stern—Volmer方程求得CTAB表观猝灭常数Kq=1.469×10^13L·mol^-1·s^
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