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对蜡状芽孢杆菌Bc-05菌株的发酵上清液经硫酸铵分级沉淀、DEAE Sepharose Fast Flow阴离子交换层析所获得的纤溶酶进行性质研究．结果表明：经纤维蛋白平板法检测该酶有直接水解纤维蛋白和激活纤溶酶原的双重作用，最适作用温度37℃，最适pH=8．0，在pH=8．0条件下25℃和37℃放置24h酶活力仍保持77．52％和78．96％，该酶体外对兔血凝块有明显的溶解作用；Ca^2＋，Mn^2＋离子对该酶具有激活作用，而Cu^2＋，Fe^3＋完全抑制其纤溶活性，PMSF，EDTA和DTT对该酶有抑