重组精氨酸脱亚胺酶原核表达与纯化的初步研究

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目的:探讨重组精氨酸脱亚胺酶高效可溶性表达方法。方法:将恶臭假单胞菌的精氨酸脱亚胺酶(ACR)和乳酸链球菌的精氨酸脱亚胺酶(ADI)基因(acr和adi)分别克隆至表达载体pET24a和pET28b,转化至大肠杆菌Rosetta,IPTG诱导重组蛋白表达,镍柱纯化后SDS-PAGE法检测蛋白纯度。结果:pET28b-adi重组子在Rosetta菌株中表达大量的可溶性目的蛋白,分子量约46kDa。结论:以pET28b为表达载体,在大肠杆菌Rosetta菌株中高效表达了可溶性的乳酸链球菌来源的精氨酸脱亚胺酶。
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