以实验室筛选得到的醋酸菌（Acetobacter pomorum）为实验菌株发酵产酶,通过细胞破壁,采用（NH₄）₂SO₄沉淀、透析、DEAE-Sepharose离子交换层析及Superdex G-75凝胶过滤层析分离纯化得到乙醛脱氢酶的酶液,并考察其酶学性质。该酶分子质量为221.60 k Da,单个亚基分子质量约为54.41 k Da,为四聚体结构;纯酶液比活力20.25 U/mg,纯化倍数为10.16倍,乙醛脱氢酶（aldehyde dehydrogenase,ALDH）的回收率为6.53%。酶学性质研究表明,ALDH促进乙醛分解的最适温度为50℃,40⁵0℃相对酶活力稳定性好;该酶的最适p H为7.0,当p H在5.5⁷.5内酶活力表现稳定;金属离子对酶活性的影响实验表明,Na⁺、K⁺、Zn²⁺、Ba²⁺对该酶酶有不同程度抑制作用,而Mg²⁺、Ca²⁺、Al³⁺、Li⁺、Cu²⁺具有促进作用;ALDH的最适底物为乙醛,相对偏好直链醛类。ALDH活性较大,为后期表达和深入研究其生物学功能提供理论和数据支持。