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目的 在原核系统中高效表达弓形虫表面抗原SAG1并利用重组抗原检测弓形虫感染。方法 将截短的SAG1基因经PCR扩增后，定向亚克隆入原核表达载体pET-30a(+)，酶切鉴定出阳性重组子并经序列测定证实读码框正确，将重组质粒转化大肠杆菌BL21（DE3），以IPTG诱导表达，对融合的表达产物进行纯化和复性，通过免疫印迹和ELISA实验检测其特异的免疫反应性。结果 成功构建截短型SAG1在原核系统中的重组表达质粒，并以融合蛋白的形式在大肠杆菌中得到了高效表达，其表达量占细菌裂解液中总蛋白量的31．58