分子对接和光谱法研究高儿茶酚与牛血清蛋白的相互作用机理

来源 :中国食品科学技术学会第十七届年会 | 被引量 : 0次 | 上传用户:gggmtdh2009
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  高儿茶酚具有抗氧化,抗菌等多种生理活性,是多酚类物质中的一种,其与蛋白质的互作机理尚不明确.因此,本试验利用光谱法和分子对接技术研究其与牛血清白蛋白(Bovine serum albumin,BSA)的相互作用机制.紫外光谱的结果初步说明BSA 与高儿茶酚形成了复合物.荧光光谱结果表明:高儿茶酚会使BSA 的荧光发生猝灭,且猝灭过程既有动态猝灭又有静态猝灭,但主要以静态猝灭为主;随着高儿茶酚浓度的增大,BSA 波长逐渐发生蓝移,可以推测高儿茶酚使BSA 的Trp134 或Trp213 残基周围的极性减弱,疏水性增强;高儿茶酚主要靠疏水作用力与BSA 结合,且其在BSA 上只有1 个结合位点.同步荧光光谱结果表明高儿茶酚的加入使BSA 的Tyr 和Trp 残基的荧光均呈现降低趋势,但主要是导致BSA 的Trp 残基荧光发生猝灭.分子对接的结果进一步验证了光谱试验的结论:高儿茶酚与BSA 的Trp213 残基之间的距离为3.453 nm <7 nm,主要靠疏水作用力与氢键相互结合形成稳定化合物,推测高儿茶酚能够被蛋白质储存并运输.
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