海蜇胶原蛋白的提取及其热稳定性研究

来源 :大连工业大学 | 被引量 : 2次 | 上传用户:chenfurongyalan
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海蜇(Rhopilema esculentum Kishinouye)做为传统水产品,已有一千多年的食用历史。近年来,海蜇产业稳步发展,2013年全国产量达到了27.8万吨,其中辽宁省产量占全国产量约1/4。我国传统饮食习惯将海蜇伞部、肩板和口腕做为海蜇的主要可食用部位,而胃柱常做为废弃物处理。海蜇各组织干基中蛋白质的含量最高,并且以胶原蛋白为主。由此推测,在加工过程中海蜇各部位所表现出的特殊的质地及加工特性,如硬度、弹性及脆度等的变化可能主要与胶原蛋白的理化性质及热稳定性有关。本论文首先从新鲜海蜇伞部提取出胶原纤维CCF及酶促溶性胶原蛋白PSC,采用紫外光谱、红外光谱、SDS-PAGE电泳、氨基酸组成分析等手段对二者结构及理化性质进行研究。结果表明海蜇伞部CCF及PSC的氨基酸组成相近,Gly占总氨基酸的1/3,Hyp及Pro含量分别约占总氨基酸5%和7%,芳香族氨基酸如苯丙氨酸和色氨酸含量较少,这种氨基酸组成与I型牛胶原蛋白相似,并符合水产胶原蛋白的特点;二者电泳图谱显示出清晰的α、β、γ条带;差示量热扫描结果显示,CCF与PSC变性温度分别为46.74℃、32.36℃;紫外光谱考察结果显示PSC在230 nm附近有最大吸收,而CCF由于溶解性差,吸收峰不明显;红外光谱分析表明,二者的二级结构组成相似。随后,本文针对各部位不同的质地加工特性,分别从伞部、肩板、口腕及胃柱四个部位中提取得到了胶原蛋白PSC,并对其理化性质及热稳定性进行对比研究。结果发现,四个部位提取得到的PSC氨基酸组成略有差别;胶原蛋白电泳图谱均显示有清晰的α、β、γ三条条带,类似于I型胶原蛋白;紫外光谱显示最大吸收峰在230nm附近;红外光谱显示酰胺A带与I带有略微差别,II与III带相似;通过流变学方法对四个部位PSC热稳定性进行考察发现变性温度约在31-40℃之间,但不同部位胶原蛋白略有差别,且胃柱、肩板部位的PSC的粘度高于从口腕与伞部提取得到的PSC。
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