【摘 要】
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赖氨酸甲基化修饰在生命活动调控过程中发挥着重要作用。由于胰酶具有高度特异性酶切蛋白质上赖氨酸和精氨酸残基羧基端的特性，被广泛应用于基于生物质谱的蛋白质组学和翻译后
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赖氨酸甲基化修饰在生命活动调控过程中发挥着重要作用。由于胰酶具有高度特异性酶切蛋白质上赖氨酸和精氨酸残基羧基端的特性，被广泛应用于基于生物质谱的蛋白质组学和翻译后修饰组学研究，例如甲基化修饰等。其中，胰蛋白酶对二甲基化修饰的赖氨酸残基是否依然具有酶切能力仍存在争议。基于此，本文利用蛋白质组学技术系统性地研究了胰酶酶切二甲基化修饰赖氨酸情况。首先，我们利用二甲基化修饰赖氨酸的合成多肽证明胰酶对二甲基化修饰赖氨酸具有一定的酶切能力，进一步通过胰酶消化二甲基修饰赖氨酸单蛋白的实验对酶切条件进行了探索，发现胰酶消化二甲基修饰赖氨酸最佳消化时间是16小时，胰酶与蛋白的最佳消化比例是1∶50。基于该酶切条件，我们对胰酶消化二甲基标记赖氨酸的全蛋白进行了系统性研究，总共鉴定到123条羧基端为二甲基化修饰赖氨酸(C-Kme2)的肽段，并发现该酶切具有一定的序列特异性;在基于同位素标记的蛋白N端富集(TAILS)实验中，我们发现有将近13％的C-Kme2肽段;在基于胰酶酶切的内源性二甲基化修饰组学实验中也鉴定到C-Kme2肽段。本研究工作不仅证明胰酶对二甲基修饰赖氨酸具有一定的酶切能力，而且对其酶切条件进行了优化，并探索了其酶切规律，本研究结果对于二甲基化修饰肽段研究具有极高的指导意义。
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