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为了获得有活性的hsTRAIL蛋白，本实验对hsTRAIL包含体进行了复性的研究。通过对hsTRAIL包涵体洗涤条件的研究，使蛋白纯度提高到90％以上，并确定了其简单适宜的复性方法，纯度达98％。采用稀释法可使得近65％的蛋白恢复可溶性，而透析法也能获得33％的可溶性蛋白。本实验中，我们对稀释复性的 hsTRAIL蛋白进行了生物学活性的测定。结果显示：复性后的hsTRAIL蛋白能诱导Hela细胞凋亡，而对正常的人胚肾细胞293细胞无影响，实验结果与国外文献报道的结果相一致，表明复性后的hsTRAIL蛋白具有良好的生物学活性。
以重组枯草芽孢杆菌谷氨酰胺合成酶．(L-谷氨酸：氨连接酶，Glutamine Synthetase，GS EC 6.3.1.2)蛋白表达宿主菌株BL21(DE3)(pET3C/谷氨酰胺合成酶)作为研究对象，借助SDS PAGE分析方法，对于用乳糖诱导由T71ac启动子控制的重组目的产物蛋白的各种基本参数进行了初步的研究。研究了最佳诱导起始生长量、最适诱导物浓度、诱导持续时间、补加乳糖和氨苄青霉素＼最佳本底培养基、最佳碳源及其最佳添加比例、碳源与诱导物的最适组合，并探索了适用于改良型培养基的诱导参数。实验结果表明，对于重组目的产物蛋白，改良型M9培养基完全可以替代LB培养基；以甘油为碳源，可以避免葡萄糖对T71ac启动子的屏蔽作用。以乳糖为诱导物，目的蛋白的表达量、可溶性及酶活与以IPTG为诱导物基本接近。研究结果为酶法合成谷氨酰胺的工业化生产提供了一定的参考。