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本实验室在七鳃鳗体内发现一种选择性杀伤癌细胞的免疫蛋白，并命名为七鳃鳗免疫蛋白（Lamprey Immune Protein，LIP）。经研究发现从七鳃鳗血清中分离出的LIP蛋白，可以对肿瘤细胞进行选择性杀伤。另外，LIP还可能与许多七鳃鳗重要的免疫蛋白相互作用，参与免疫环节。
结构域分析发现LIP主要存在两个重要的功能结构域，分别为N端的Jacalin-like结构域和C端的Aerolysin结构域。它们可能分别对糖类和脂质表现出结合特异性。因此，采用表面等离子共振的方法，研究LIP在杀伤肿瘤细胞时可以与哪些分子结合。
研究发现，七鳃鳗免疫蛋白可以和多种单糖分子结合，其中和N-羟乙酰神经氨酸(Neu5Gc)表现出更好的结合特异性。通过糖芯片筛选了100种糖型，其中N003G和N025G糖型末端被N-羟乙酰神经氨酸修饰并且可以与LIP蛋白结合。通过表面等离子共振技术，鉴定LIP与N003G和N025G的亲和力分别为3.401μM和27.36μM，并表现出“快上快下型”的结合方式。通过Biacore垂钓肿瘤细胞表面的糖型，找到了一种与N003G糖型十分接近的糖链。然而，葡萄糖、果糖、Galβ1-4GlcNAc等糖型均不能与LIP发生相互作用，所以，糖链构型和构象均会影响基于LIP的结合。
LIP还和鞘磷脂（SM）和磷脂酰丝氨酸（PS）存在相互作用，并表现出“慢上慢下型”的动力学过程。荧光光谱检测出LIP在结合N003G糖型和鞘磷脂后表现出较大的构象变化，蛋白的疏水性增加。停留光谱实验表明LIP与N003G结合十分迅速，并且分三级反应进行，第一级反应在0.03s处被检测到，反应速度K1达到24.92554。Biacore和停留光谱实验表明LIP在结合糖后再结合鞘磷脂，使蛋白发生较大的构象变化，引导LIP蛋白发挥杀伤肿瘤细胞的功能。
LIP与参与七鳃鳗免疫相关的VLRB、C1q、HMGB1、LSIP蛋白均有着结合特异性，并且亲和力范围均在纳摩尔范围内，表现出较强的结合能力。表明七鳃鳗免疫蛋白作为一种重要的免疫分子，可能通过与其它蛋白相互作用的方式参与到七鳃鳗免疫过程中。
结构域分析发现LIP主要存在两个重要的功能结构域，分别为N端的Jacalin-like结构域和C端的Aerolysin结构域。它们可能分别对糖类和脂质表现出结合特异性。因此，采用表面等离子共振的方法，研究LIP在杀伤肿瘤细胞时可以与哪些分子结合。
研究发现，七鳃鳗免疫蛋白可以和多种单糖分子结合，其中和N-羟乙酰神经氨酸(Neu5Gc)表现出更好的结合特异性。通过糖芯片筛选了100种糖型，其中N003G和N025G糖型末端被N-羟乙酰神经氨酸修饰并且可以与LIP蛋白结合。通过表面等离子共振技术，鉴定LIP与N003G和N025G的亲和力分别为3.401μM和27.36μM，并表现出“快上快下型”的结合方式。通过Biacore垂钓肿瘤细胞表面的糖型，找到了一种与N003G糖型十分接近的糖链。然而，葡萄糖、果糖、Galβ1-4GlcNAc等糖型均不能与LIP发生相互作用，所以，糖链构型和构象均会影响基于LIP的结合。
LIP还和鞘磷脂（SM）和磷脂酰丝氨酸（PS）存在相互作用，并表现出“慢上慢下型”的动力学过程。荧光光谱检测出LIP在结合N003G糖型和鞘磷脂后表现出较大的构象变化，蛋白的疏水性增加。停留光谱实验表明LIP与N003G结合十分迅速，并且分三级反应进行，第一级反应在0.03s处被检测到，反应速度K1达到24.92554。Biacore和停留光谱实验表明LIP在结合糖后再结合鞘磷脂，使蛋白发生较大的构象变化，引导LIP蛋白发挥杀伤肿瘤细胞的功能。
LIP与参与七鳃鳗免疫相关的VLRB、C1q、HMGB1、LSIP蛋白均有着结合特异性，并且亲和力范围均在纳摩尔范围内，表现出较强的结合能力。表明七鳃鳗免疫蛋白作为一种重要的免疫分子，可能通过与其它蛋白相互作用的方式参与到七鳃鳗免疫过程中。