纤维素（cellulose）是植物细胞壁的重要组成,是地球上最丰富的生物质资源。纤维素由定位于质膜的纤维素合酶复合体（Cellulose Synthase Complex,CSC）合成。早期研究利用冰冻蚀刻技术和免疫胶体金标记方法观察到,CSC在细胞膜断裂面上形成“玫瑰花环”结构,含六个亚复合体。进一步研究表明,每个亚复合体可能由3～6个纤维素合酶（Cellulose Synthase,Ces A）等蛋白组成。但是CSC复合体的组成和结构以及复合体中蛋白间的相互作用关系还不清楚。研究CSC复合体的主要技术障碍在于分离纯化过程中复合体不稳定。本研究通过利用化学交联技术,得到了较为稳定的拟南芥初生壁CSC复合体,用于分离纯化。CSC复合体分离纯化的另一个问题是,N端或C端亲和标记的Ces A基因不能回补野生型Ces A的功能,因此,不能利用标签进行亲和纯化。本研究通过利用凝胶过滤层析纯化法,离子交换层析结合凝胶过滤层析两步纯化法,成功获得CSC复合体的纯化样品。根据蓝色非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳系统（BN-PAGE）分析,凝胶过滤纯化法和离子交换层析结合凝胶过滤层析纯化法分别得到两种不同大小的纤维素合酶复合体:复合体Ⅰ的表观分子量≥2000k Da,复合体Ⅱ的表观分子量约为720k Da。Western blot分析表明,两种复合体中均含有Ces A蛋白。化学交联质谱（XL-MS）分析初步鉴定出复合体Ⅰ和复合体Ⅱ中的潜在蛋白组成以及复合体Ⅰ中的潜在蛋白互作关系和互作区域。其中,CesA1和Ces A5之间的互作和互作区域值得进一步深入研究。本研究建立的纤维素合酶复合体分离纯化和XL-MS分析方法为进一步阐明纤维素合酶复合体的结构与功能以及蛋白磷酸化等调控机制奠定了重要基础。