细粒棘球蚴病是由细粒棘球绦虫幼虫引起的一种人畜共患慢性寄生虫传染病。该病在世界上多个国家都有发现，在国内主要流行于西部地区。疫苗是防治细粒棘球蚴病的一种重要途径，Eg95蛋白是一种有效的疫苗候选分子。霍乱毒素B亚单位(CTxB)是霍乱毒素的非毒性部分，它与小分子肽的融合表达产物，能诱导机体产生与大分子抗原相当的保护力，因此常被选作肽疫苗佐剂。CTxB还可以作为某些外源多肽的稳定载体，延长多肽分子在体内的半衰期。　　 本实验采用PCR技术克隆了Eg95蛋白Thr31-Pr074区段的编码序列Eg95(TP)和CTxB基因，并通过DNA重组技术，将CTxB与Eg95(TP)顺序连接到原核表达载体pET28a(+)上，构建了原核表达载体pET28a-CTxB-Eg95(TP)，转化大肠杆菌BL21感受态细胞，经抗生素筛选，鉴定出重组子。经DNA测序，证明目的序列完全符合预期设计。　　 pET28a-CTxB-Eg95(TP)/E.coll BL21(DE3)菌用异丙基-B-D-硫代半乳糖苷(IPTG)进行诱导，结果分析表明，重组菌在37℃表达出分子量约为23.5KDa的目的蛋白，并且蛋白的表达量随时间的延长而增加，而温度和IPTG浓度不是影响蛋白表达量的关键因素。分别以CTxB抗体和抗Eg血清为-抗进行Western-blotting检测，结果表明该融合表达产物不但可与霍乱毒素特异性抗体结合也可与抗Eg血清特异性结合，说明该融合蛋白存在Eg95抗体的特异性识别位点，同时具有霍乱毒素B亚单位和Eg95蛋白双价抗原的免疫学活性，本实验为包虫病口服肽疫苗的研制提供了依据。