研究蛋白质的结构对生命科学有重要意义，因为明确了蛋白质的结构，有助于了解蛋白质的作用，了解蛋白质如何行使其生物功能，认识蛋白质与蛋白质(或其它分子)之间的相互作用，这无论是对于生物学还是对于生物医学和生物药学，都是非常重要的。JamesL.Cornette等人于1986年发表了文章，针对八十多条蛋白质系列的样本用数字信号处理的方法发现了α-螺旋的周期为3.6到3.7个氨基酸之间，β-折叠的周期为2.0个氨基酸。我们在研究蛋白质二级结构预测问题的过程中使用了以上结论。但是一些审稿人指出，随着现在试验得到的蛋白质数量的增加，原先在小范围内得到的结论是否正确还需要检验，不可以直接使用。为此，本文的第一部分严格地遵照JamesL.Cornette等人于1986年所用的数学方法(傅立叶变换方法和最大特征值法)用最新的PDB数据库中三种有代表性的蛋白质序列集合研究了蛋白质的二级结构α-螺旋和β-折叠的周期性，验证了α-螺旋的周期为3.6-3.7，β-折叠的周期为2.0。并对此结果进行了显著性检验t-检验。本文的第二部分的论点是：由于α-螺旋的周期为3.6到3.7之间，我们就分别统计α-螺旋相差两个残基和相差三个残基的两个氨基酸之间疏水值的作用关系，利用相对熵值作为尺度，发现α-螺旋内疏水力的作用非常显著。特别其中氨基酸A，E，L，K对组成α-螺旋的贡献最大，于是，将20个氨基酸赋予新的反映α-螺旋内部疏水力的指标，在此指标下，每个氨基酸序列就成了一个数值序列，将它作八项移动平均所得的新数列与螺旋结构对应关系很强，Fisher相关系数为0.7088。