Annexin是一个进化保守的多基因家族蛋白，遍及范围从植物到动物。Annexin家族成员在结构上均具有保守C-端中心结构域和承担独特功能的N-端结构域，中心结构域由高度的α螺旋构成4组(Annexin A6为8组)、每组约70个氨基酸残基组成的重复序列。第一个成员于1977年首次被发现于细胞内膜，后来被命名为ANX A7。被定义为膜联蛋白的标准是:能够在钙离子存在条件下可逆地结合于细胞表面带负电的磷脂，并且必须包含具有约70个氨基酸的重复序列，这种重复序列被称作膜联蛋白折叠。不同Annexin的中心结构域大约有50个氨基酸序列同源。各种Annexin具有独特的N端序列、独特的基因表达方式和组织特异性。不同的N端则代表着Annexins在机体的不同组织和部位执行着不同的生物学功能。　　膜联蛋白与膜结合时特异性地结合带负电的磷脂，这个特性使得Annexin V作为细胞凋亡指示剂走向实际应用。AnnexinV能够检测细胞凋亡的原理是依据其具有钙依赖性地结合细胞膜上带负电荷磷脂的特性;细胞凋亡时，磷脂酰丝氨酸(phosphatidylserine，PS)由细胞膜内侧翻转到细胞膜外侧，是早期凋亡细胞的普遍现象;经荧光标记或放射性标记的Annexin V可以特异性结合磷脂酰丝氨酸，与染色质的荧光染料碘化丙啶(PI)联用可以用来检测细胞凋亡。细胞凋亡时、细胞膜保持完整，PI无法进入细胞内呈阴性，而标记的Annexin V可以和细胞膜结合呈阳性，区别于细胞坏死时的双阳性。此外，在体内放射性元素标记Annexin V可用于动脉粥样硬化、癌症等疾病的诊断检测和治疗评估。其细胞凋亡检测功能主要依赖其C端的膜联蛋白重复单元，在其上有Ca2+结合位点，而Annexin家族的其他成员同样具有该进化高度保守的同源膜联蛋白重复单元。为了研究人Annexin家族所有成员的结构与功能关系，本论文克隆了18个人Annexin家族成员及其变体基因，并且以细胞凋亡检测功能为抓手，比较了各人Annexin家族成员的生物活性的异同。在克隆人Annexin家族成员基因的基础上，构建了Annexin-EGFP融合蛋白，在原核表达体系进行了表达。结果显示:除A11以外，其他Annexin家族成员融合蛋白均得到表达。流式细胞术分析表明:除Annexin A9、A10以外，其他成员均具有较好的细胞凋亡检测功能。本研究为人Annexin家族成员结构与功能关系研究，以及为发现灵敏度更好、特异性更高的细胞凋亡检测方法奠定了基础。